reduktaza epoksydowa witaminy K (VKOR) jest integralnym białkiem błonowym, które katalizuje redukcję 2,3‐epoksydu witaminy K i witaminy K do hydrochinonu witaminy K, kofaktora wymaganego do reakcji karboksylacji γ‐glutamylu. VKOR jest bardzo wrażliwy na hamowanie przez warfarynę, najczęściej przepisywany doustny lek przeciwzakrzepowy. Warfaryna hamowanie VKOR zmniejsza stężenie zmniejszonej witaminy K, co zmniejsza szybkość karboksylacji zależnej od witaminy K i prowadzi do niedokarboksylowanych, nieaktywnych białek zależnych od witaminy K. Proponuje się zmniejszenie dwusiarczku w miejscu aktywnym, aby enzym był aktywny. VKOR wykorzystuje dwie grupy sulfhydrylowe do reakcji katalitycznej i te dwie grupy sulfhydrylowe są utleniane z powrotem do wiązania dwusiarczkowego podczas każdego cyklu katalitycznego. Niedawna identyfikacja genu kodującego VKOR pozwala badać jego strukturę i zależność funkcji na poziomie molekularnym. Model topologii błony pokazuje, że VKOR obejmuje błonę retikulum endoplazmatycznego trzykrotnie z jego aminowym końcem zamieszkującym światło i karboksylowym końcem zamieszkującym cytoplazmę. Zarówno miejsce aktywne (cysteiny 132 i 135), jak i proponowane miejsce wiązania warfaryny (tyrozyna 139) znajdują się w trzeciej helisie przezbłonowej. VKOR jest wytwarzany na wysokich poziomach w komórkach owadów i jest stosunkowo łatwo oczyszczany. Powinno to umożliwić określenie jego trójwymiarowej struktury. Opublikowano szczegółowy mechanizm, a oczyszczony enzym powinien umożliwić testowanie tego mechanizmu. Głównym pytaniem bez odpowiedzi jest fizjologiczny reduktor VKOR.