Bei neutralem und alkalischem pH-Wert existiert Con A als Tetramer aus vier identischen Untereinheiten; Unter pH 5,6 dissoziiert Con A in aktive Dimere von 52 kDa. Acetylierung, Succinylierung oder andere Derivatisierungen können auch stabile Formen mit dimeren Strukturen erzeugen. (Siehe succinylierte Verbindung A). Kerben in der Sequenz sind oft in den reinsten Präparaten aufgrund von hydrolytischen Schäden in den Samen vorhanden.
Con A benötigt Calcium- oder Manganionen an jeder seiner vier Saccharidbindungsstellen. Obwohl diese zweiwertigen Metallionen fest an die Polypeptidstruktur gebunden sind, sollten Puffer, die Calcium binden können (wie Phosphat), im Allgemeinen bei der Verdünnung von Vitamin A vermieden werden, da ein allmählicher Aktivitätsverlust auftreten kann.
Dieses biotinylierte Lektin ist ein ideales Zwischenprodukt zur Untersuchung von Glykokonjugaten mit dem Biotin-Avidin/Streptavidin-System. Zuerst wird das biotinylierte Lektin zugegeben, gefolgt vom VECTASTAIN® ABC-Reagenz, Avidin D-Konjugat oder Streptavidin-Derivat.
Inhibierender/eluierender Zucker: Mischung aus 200 mM α-Methylmannosid/200 mM α-Methylglucosid