Karbamoyl fosfát syntázu (CPSase) je heterodimeric enzym, skládá se z malé a velké podjednotky (s výjimkou CPSase III, který se skládá z jediného polypeptidového, které mohly vzniknout z fúzního genu z glutaminázy a syntetázy domén). CPSase má tři aktivní místa, jedno v malé podjednotce a dvě ve Velké podjednotce. Malé podjednotky obsahuje glutamin vazebné místo a katalyzuje hydrolýzu glutamin na glutamát a amoniak, který je dále používá velké řetězce syntetizovat karbamoyl fosfátu. Malá podjednotka má 3vrstvou strukturu beta / beta/alfa a předpokládá se, že je mobilní ve většině proteinů, které ji nesou. C-terminální doména malé podjednotky Cpsázy má aktivitu glutamin amidotransferázy. Velká podjednotka má dvě homologní karboxy fosfát domén, z nichž oba mají ATP-vazebná místa; nicméně N-terminální karboxylové fosfát doména katalyzuje fosforylaci biocarbonate, zatímco C-terminální doména katalyzuje fosforylaci z karbamátu intermediate. Na karboxy fosfát domény nalézt duplicitní ve velké podjednotky CPSase je také přítomen jako jediném vyhotovení v biotin-dependentních enzymů acetyl-CoA carboxylase (ACC), propionyl-CoA carboxylase (PCCase), pyruvátkarboxyláza (PC) a močoviny carboxylase.
velké podjednotky v bakteriální CPSase má čtyři strukturní domény: karboxy fosfát domény 1, oligomerisation domény, karbamoyl fosfát domény 2 a allosterický domény. Heterodimery cpsázy z Escherichia coli obsahují dva molekulární tunely: amoniakový tunel a karbamátový tunel. Tyto inter-domain tunely propojit tři odlišné aktivních míst, a funkce jako potrubí pro přepravu nestabilní reakce meziproduktů (amoniak a karbamát) mezi po sobě jdoucích aktivních míst. Katalytický mechanismus Cpsázy zahrnuje difúzi karbamátu vnitřkem enzymu z místa syntézy v n-koncové doméně velké podjednotky do místa fosforylace v C-koncové doméně.