carbamoil fosfat sintaza (Cpsaza) este o enzimă heterodimerică compusă dintr-o subunitate mică și mare (cu excepția Cpsazei III, care este compusă dintr-o singură polipeptidă care ar fi putut apărea din fuziunea genică a domeniilor glutaminazei și sintetazei). CPSase are trei site-uri active, unul în subunitatea mică și două în subunitatea mare. Subunitatea mică conține situsul de legare a glutaminei și catalizează hidroliza glutaminei la glutamat și amoniac, care este la rândul său utilizat de lanțul mare pentru a sintetiza fosfatul de carbamoil. Subunitatea mică are o structură beta/beta/alfa cu 3 straturi și se crede că este mobilă în majoritatea proteinelor care o transportă. Domeniul C-terminal al subunității mici a Cpsazei are activitate de glutamină amidotransferază. Subunitatea mare are două domenii omoloage carboxifosfat, ambele având situsuri de legare ATP; cu toate acestea, domeniul carboxifosfat n-terminal catalizează fosforilarea biocarbonatului, în timp ce domeniul C-terminal catalizează fosforilarea intermediarului carbamat. Domeniul carboxifosfat găsit duplicat în subunitatea mare a Cpsazei este, de asemenea, prezent ca o singură copie în enzimele dependente de biotină acetil-CoA carboxilază (ACC), propionil-CoA carboxilază (PCCase), piruvat carboxilază (PC) și uree carboxilază.
subunitatea mare din Cpsaza bacteriană are patru domenii structurale: domeniul carboxifosfat 1, Domeniul oligomerizării, domeniul carbamoil fosfat 2 și domeniul alosteric. Heterodimerii cpsazei din Escherichia coli conțin două tuneluri moleculare: un tunel de amoniac și un tunel de carbamat. Aceste tuneluri inter-domeniu conectează cele trei situri active distincte și funcționează ca conducte pentru transportul intermediarilor de reacție instabili (amoniac și carbamat) între siturile active succesive. Mecanismul catalitic al Cpsazei implică difuzia carbamatului prin interiorul enzimei de la locul de sinteză în domeniul n-terminal al subunității mari la locul de fosforilare în domeniul C-terminal.