Carbamoylphosphatsyntase (CPSase) er et heterodimerisk stof sammensat af en lille og en stor underenhed (med undtagelse af CPSase III, som er sammensat af et enkelt polypeptid, der kan være opstået fra genfusion af glutaminase-og syntetasedomænerne). CPSase har tre aktive steder, en i den lille underenhed og to i den store underenhed. Den lille underenhed indeholder glutaminbindingsstedet og katalyserer hydrolysen af glutamin til glutamat og ammoniak, som igen bruges af den store kæde til at syntetisere carbamoylphosphat. Den lille underenhed har en 3-lags beta / beta / alfa-struktur og menes at være mobil i de fleste proteiner, der bærer den. Det C-terminale domæne for den lille underenhed af CPSase har glutamin amidotransferaseaktivitet. Den store underenhed har to homologe carboksyphosphatdomæner, som begge har ATP-bindingssteder; imidlertid katalyserer det N-terminale carbamatphosphatdomæne phosphoryleringen af biocarbonat, mens det C-terminale domæne katalyserer phosphoryleringen af carbamat-mellemproduktet. Det er en af de mest almindelige årsager til, at en person er i stand til at blive smittet med en person, der er i fare for at blive smittet med en person, der er i fare for at blive smittet med en person, der er i fare for at blive smittet med en person, der er i fare for at blive smittet med en person, der er i fare for at blive smittet med en person, der er i fare for at blive smittet med en person, der er i fare for at blive smittet med en person, der er i fare for at blive smittet med en person, der er i fare for at blive smittet med en person, der er i fare for at blive smittet med en person, der er i fare for at blive smittet med en person, der er i fare for at blive smittet.
den store underenhed i bakteriel CPSase har fire strukturelle domæner: karbofosfatdomænet 1, oligomeriseringsdomænet, carbamoylphosphatdomænet 2 og det allosteriske domæne. CPSase heterodimerer fra Escherichia coli indeholder to molekylære tunneler: en ammoniaktunnel og en carbamattunnel. Disse interdomæne tunneler forbinder de tre forskellige aktive steder og fungerer som ledninger til transport af ustabile reaktionsmellemprodukter (ammoniak og carbamat) mellem successive aktive steder. Den katalytiske mekanisme af CPSase indebærer udbredelse af carbamat gennem det indre af enzym fra det sted, syntese inden for den N-terminale domæne af den store underenhed til webstedet af phosphorylering i den C-terminale domæne.