Modningsfremmende faktor(MPF) er en heterodimerisk makromolekyle sammensat af cyclin B og cyclinafhængig, der stimulerer de mitotiske og cellulære delingsfaser i cellecyklussen. MPF fremmer døråbningen til celledeling (m-sektionen) fra G2-fasen ved phosphorylering af flere proteiner, der kræves gennem celledeling. MPF aktiveres øverst på G2 ved hjælp af et ferment, der fjerner associeret restriktiv fosfatklynge mere tidligere.
MPF er kendt som M-sektionen, dets evne til at phosphorylere målproteiner til et bestemt formål inden for cellecyklussen og dermed styre deres evne til at udføre. Under G1-og S-sektionen er CDK1-valutaenheden i MPF inaktiv på grund af associeret restriktiv accelerator, VI1. E1 phosphorylerer THR-14-restkoncentrationerne i gær og Tyr-15-restkoncentrationerne i mennesker af CDK1, hvilket gør MPF inaktiv. Overgangen af G2 til M sektion, cdk1 er de-phosphoryleret af cdc25. Cdk1-valutaenheden er i øjeblikket fri og kan binde til cyclin B, aktivere MPF og oprette cellen indtast celledeling.
MPF kan aktiveres, så cellen overgår fra G2 til M sektion. Der er 3 organiske sammensatte rester, der kan opkræves for denne G2 til M-handling. Threonin – 161 på CDK1 skal phosphoryleres af et Cyclinaktiverende ferment(CAK). CAK fosforylerer udelukkende threonin – 161, når cyclin B er forbundet til CDK1. derudover SKAL 2 alternative rester på CDK1-valutaenheden aktiveres ved dephosphorylering. Cdc25 fjerner et phosphat fra rester threonin-14(Thr-14) og tyrosin-15 (Tyr-15) og tilføjer et hydroksyl-radikal. CDK1 aktiverer cdc25, der fører til en feedback loop.
MPF adskilles, når anafasefremmende kompleks(APC) polyubikinerer cyclin B og markerer det for nedbrydning i en overordentlig feedback loop. I intakte celler, cyclin-nedbrydning begynder kort tid, når begyndelsen af fase af celledeling, mængden af celledeling, når søsterkromatider kvadratisk måler adskilt og kraft mod modsatte spindelpoler.