DSSO (sulfoxyde de disuccinimidyle)

Description

Le DSSO (disuccinimidyl sulfoxyde) est un réticulant clivable par MS et perméable à la membrane qui contient un ester de N-hydroxysuccinimide (NHS) réactif aux amines à chaque extrémité d’un bras d’espacement à 7 carbones. Il facilite l’analyse de la structure des protéines et des interactions complexes en utilisant la spectrométrie de masse. DSSO a une réactivité similaire à DSS et BS3, mais contient un lieur qui peut être clivé en phase gazeuse pendant la MS en tandem (MS / MS) en utilisant la dissociation induite par collision (CID). La capacité de cliver des peptides réticulés pendant MS / MS permet des méthodes d’acquisition MS3, qui facilitent le séquençage des peptides à l’aide des moteurs de recherche de bases de données traditionnels. Le clivage MS de DSSO génère également des doublets d’ions diagnostiques pendant MS2, ce qui permet d’identifier les peptides réticulés à partir de modifications sans issue et de rechercher à l’aide de nouveaux moteurs de recherche de bases de données tels que XlinkX.
Caractéristiques de DSSO:
* Groupes réactifs: ester NHS (aux deux extrémités) • L’ester NHS réactif aux amines réagit rapidement avec toute molécule contenant des amines primaires Spécifications du lot:
* Pureté: > 90% par RMN quantitative (la norme la plus élevée en pureté de réticulation)
La réticulation chimique en combinaison avec la spectrométrie de masse est une méthode puissante pour déterminer les interactions protéine-protéine. Cette méthode a été appliquée à des complexes de protéines recombinantes et natives, et plus récemment, à des lysats de cellules entières ou à des organismes unicellulaires intacts dans le but d’identifier les interactions protéine-protéine à l’échelle mondiale. Les réticulants traditionnels non clivables et clivables par MS fournissent un aperçu de l’identification des sites d’interaction protéine-protéine, mais les réticulants clivables par MS sont avantageux en raison de leur capacité à être clivés en utilisant différents types de méthodes de fragmentation en phase gazeuse (par exemple, CID, HCD, ETD et EtHCD) et des niveaux de spectrométrie de masse en tandem (par exemple, MS2 et MS3) afin d’améliorer l’identification des peptides réticulés.

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