Carbamoyl phosphate synthase(CPSase)は、小さなサブユニットと大きなサブユニットからなるヘテロ二量体酵素である（cpsase IIIを除いて、グルタミナーゼとシンテターゼドメインの遺伝子融合から生じた可能性のある単一のポリペプチドからなる）。 CPSaseは三つの活性部位を有し、一つは小さなサブユニットに、二つは大きなサブユニットにある。 小さなサブユニットはグルタミン結合部位を含み、グルタミンのグルタミン酸およびアンモニアへの加水分解を触媒し、これはカルバモイルリン酸塩を合成するために大鎖によって順番に使用される。 小さなサブユニットは3層のβ/β/α構造を持ち、それを運ぶほとんどのタンパク質で可動性があると考えられている。 CPSaseの小さなサブユニットのC末端ドメインは、グルタミンamidotransferase活性を有する。 大きなサブユニットは二つの相同カルボキシリン酸ドメインを有し、どちらもATP結合部位を有するが、N末端カルボキシリン酸ドメインは生体炭酸塩のリン酸化を触媒し、C末端ドメインはカルバメート中間体のリン酸化を触媒する。 Ｃｐｓａｓｅの大きなサブユニットに重複して見られるカルボキシリン酸ドメインは，ビオチン依存性酵素アセチルＣｏａカルボキシラーゼ（ＡＣＣ），プロピオニルＣｏａカルボキシラーゼ（Ｐｃｃａｓｅ），ピルビン酸カルボキシラーゼ（Ｐ Ｃ）および尿素カルボキシラーゼに単一コピーとして存在する。
細菌CPSaseの大きなサブユニットは、カルボキシリン酸ドメイン1、オリゴマー化ドメイン、カルバモイルリン酸ドメイン2、アロステリックドメインの四つの構造ドメインを持っている。 大腸菌由来のｃｐｓアーゼヘテロ二量体は，アンモニアトンネルとカルバメートトンネルの二つの分子トンネルを含んでいる。 これらのドメイン間トンネルは三つの異なる活性部位を接続し，連続する活性部位間の不安定な反応中間体（アンモニアとカルバメート）の輸送のための導管として機能する。 CPSaseの触媒機構は、大きなサブユニットのN末端ドメイン内の合成部位からC末端ドメイン内のリン酸化部位への酵素の内部を通るカルバメートの拡散を含む。