syntaza Karbamoilofosforanowa (Cpsaza) jest enzymem heterodimerycznym złożonym z małej i dużej podjednostki (z wyjątkiem Cpsazy III, która składa się z pojedynczego polipeptydu, który mógł powstać w wyniku fuzji genowej domen glutaminazy i syntetazy). CPSase ma trzy aktywne miejsca, jeden w małej podjednostce i dwa w dużej podjednostce. Mała podjednostka zawiera miejsce wiązania glutaminy i katalizuje hydrolizę glutaminy do glutaminianu i amoniaku, który z kolei jest wykorzystywany przez duży łańcuch do syntezy fosforanu karbamoilu. Mała podjednostka ma trójwarstwową strukturę beta / beta / alfa i uważa się, że jest mobilna w większości białek, które ją przenoszą. Domena C-końcowa małej podjednostki Cpsazy wykazuje aktywność amidotransferazy glutaminowej. Duża podjednostka ma dwie homologiczne domeny karboksyfosforanowe, z których obie mają miejsca wiązania ATP; jednak N-końcowa domena karboksyfosforanowa katalizuje fosforylację biowęglanu, podczas gdy domena C-końcowa katalizuje fosforylację półproduktu karbaminianowego. Domena karboksyfosforanowa znaleziona zduplikowana w dużej podjednostce Cpsazy jest również obecna jako pojedyncza kopia w enzymach zależnych od biotyny, acetylo-CoA karboksylazy (ACC), propionylo-Coa karboksylazy (PCCase), karboksylazy pirogronianowej (PC) i karboksylazy mocznikowej.
duża podjednostka bakteryjnej Cpsazy ma cztery domeny strukturalne: domenę karboksyfosforanową 1, domenę oligomeryzacyjną, domenę karbamoilofosforanową 2 i domenę allosteryczną. Heterodimery cpsazy z Escherichia coli zawierają dwa tunele molekularne: tunel amoniakalny i tunel karbaminianowy. Te tunele między domenami łączą trzy różne miejsca aktywne i działają jako przewody do transportu niestabilnych pośrednich reakcji (amoniaku i karbaminianu) między kolejnymi miejscami aktywnymi. Katalityczny mechanizm Cpsazy obejmuje dyfuzję karbaminianu przez wnętrze enzymu z miejsca syntezy w domenie N-końcowej dużej podjednostki do miejsca fosforylacji w domenie C-końcowej.