Description
DSSO er en MS-spaltbar og membran-permeabel tværbinder, der indeholder en amin-reaktiv n-hydroksysuccinimid (NHS) ester i hver ende af en 7-carbon afstandsarm. Det Letter analyse af proteinstruktur og komplekse interaktioner ved hjælp af massespektrometri. DSSO har lignende reaktivitet som DSS og BS3, men indeholder en linker, der kan spaltes i gasfasen under tandem MS (MS/MS) ved hjælp af kollisionsinduceret dissociation (CID). Evnen til at spalte tværbundne peptider under MS/MS muliggør MS3-erhvervelsesmetoder, som letter peptidsekventering ved hjælp af traditionelle databasesøgemaskiner. MS-spaltningen af DSSO genererer også diagnostiske ion-dubletter under MS2, som muliggør identifikation af tværbundne peptider fra blindgyde-ændringer og søgning ved hjælp af nye databasesøgemaskiner som f.eks.
funktioner af DSSO:
* reaktive grupper: NHS ester (begge ender)
* reaktiv mod: aminogrupper (primære aminer)
* Amin-reaktiv NHS-ester reagerer hurtigt med ethvert primært aminholdigt molekyle
* Membranpermeabel, hvilket muliggør intracellulær tværbinding
• krystallinsk reagens med høj renhed kan bruges til at skabe konjugater med høj renhed
* MS-spaltbar
* vanduopløselig(opløses først i DMF eller DMSO)
Lot SPECIFIKATIONER:
• renhed: > 90% ved kvantitativ NMR (den højeste standard i tværbindingsrenhed)
kemisk tværbinding i kombination med massespektrometri er en kraftfuld metode til bestemmelse af protein-protein-interaktioner. Denne metode er blevet anvendt på rekombinante og native proteinkomplekser, og for nylig, til helcellelysater eller intakte encellede organismer i bestræbelser på at identificere protein-protein-interaktioner på global skala. Både traditionelle ikke-spaltelige og MS-spaltelige tværbindere giver indsigt i identifikationen af protein-protein-interaktionssteder, men MS-spaltelige tværbindere er fordelagtige på grund af deres evne til at blive spaltet ved hjælp af forskellige typer gasfasefragmenteringsmetoder (f.eks. CID, HCD, ETD og EtHCD) og niveauer af tandemmassespektrometri (f. eks. MS2 og MS3) for at forbedre identifikationen af tværbundne peptider.