liittyvä kuljettajaproteiini löytyy PEPTIDILATAUSKOMPLEKSIIN (PLC) liittyvästä ER-lumenista. Tämä β2-mikroglobuliinin, kalretikuliinin, ERp57: n, TAP: n, tapasiinin ja MHC-luokan I kompleksi pitää MHC-molekyylejä, kunnes ne ovat täynnä peptidejä.
Peptidikuljetus
TAPAVÄLITTEINEN peptidikuljetus on monivaiheinen prosessi. Peptidiä sitova tasku muodostuu TAP-1: stä ja TAP-2: sta. Liittyminen TAP: iin on ATP: stä riippumaton tapahtuma, ”nopeassa bimolekulaarisessa assosiaatiovaiheessa peptidi sitoutuu TAP: hen, minkä jälkeen TAP: n kompleksi isomeroituu hitaasti”. On esitetty, että konformaatiomuutos rakenteessa käynnistää ATP: n hydrolyysin ja siten käynnistää peptidikuljetuksen.
peptiditranslokaatioon tarvitaan molempia nukleotideja sitovia domeeneja (NBD), koska kumpikaan NBD ei voi hydrolysoida ATP: tä yksinään. Tarkkaa kuljetusmekanismia ei tiedetä; löydökset kuitenkin osoittavat, että ATP: n sitoutuminen TAP-1: een on kuljetusprosessin ensimmäinen vaihe ja että TAP-1: een sitoutunut ATP indusoi ATP: n sitoutumisen TAP-2: een. On myös osoitettu, että kuormatun MHC-luokan I irrottaminen liittyy TAP-1-alayksikön signaalien aiheuttamaan hanan kuljetussykliin.
mRNA: n kuljetus pois nukleuseditistä
Hiivaproteiini Mex67p ja ihmisen NXF1, jota kutsutaan myös TAP: ksi, ovat kaksi parhaiten tunnettua nxf: ää (ydinkuljetustekijää). Hanat välittävät viestinviejähiukkasen (mrnp) ja ydinhuokoskompleksin (NPC) vuorovaikutusta.Nxf: t eivät muistuta importiini – exportiini (karyoferiini)-perheen prototyyppisiä ydinkuljetusreseptoreita, eikä niillä ole kaikissa karyoferiineissa esiintyvää Rania sitovaa domeenia.
spesifisyys
TAP: n Atpaasiaktiivisuus riippuu suuresti oikean substraatin läsnäolosta, ja peptidisitoutuminen on edellytys ATP: n hydrolyysille. Tämä estää ATP: n jäämiä peptidistä riippumattoman hydrolyysin avulla.
TAP-proteiinien spesifisyyttä tutkittiin ensin salpaamalla peptidejä ER: ssä glykosylaation avulla. TAP sitoutuu 8-16-jäämäpeptideihin yhtä affiniteetilla, kun taas translokaatio on tehokkainta peptideille, jotka ovat 8-12 jäämää pitkiä. Hyötysuhde heikkenee peptideissä, jotka ovat pitempiä kuin 12 jäämää. Yli 40 jäämää sisältäviä peptidejä translokoitiin kuitenkin, joskin tehottomasti. Peptidit, joilla on alhainen affiniteetti MHC-luokan I molekyyliin, kuljetetaan pois ER: stä tehokkaan ATP-riippuvaisen vientiproteiinin avulla. Nämä hahmotellut mekanismit voivat olla mekanismi, jolla varmistetaan, että vain korkean affiniteetin peptidit sitoutuvat MHC-luokkaan I.