KRANTRANSPORTÖREN finns i er-lumen associerad med peptidbelastningskomplexet (PLC). Detta komplex av mikroglobulin, calreticulin, erp57, Tap, tapasin och MHC klass I verkar för att hålla fast vid MHC-molekyler tills de har laddats fullt med peptider.
Peptidtransportedit
TAP-medierad peptidtransport är en flerstegsprocess. Den peptidbindande fickan bildas av TAP-1 och TAP-2. Förening med TAP är en ATP-oberoende händelse, ’i ett snabbt bimolekylärt associeringssteg binder peptid till TAP, följt av en långsam isomerisering av TAP-komplexet’. Det föreslås att konformationsförändringen i strukturen utlöser ATP-hydrolys och så initierar peptidtransport.
båda nukleotidbindande domänerna (NBD) krävs för peptidtranslokation, eftersom varje NBD inte kan hydrolysera ATP ensam. Den exakta transportmekanismen är inte känd; fynd tyder dock på att ATP-bindning till TAP-1 är det första steget i transportprocessen, och att ATP bunden till TAP-1 inducerar ATP-bindning i TAP-2. Det har också visats att avdockning av den laddade MHC-klass i är kopplad till TRANSPORTCYKELN för TAP orsakad av signaler från TAP-1-underenheten.
Transport av mRNA ur kärnanredigera
Jästprotein Mex67p och human nxf1, även kallad TAP, är de två bäst karakteriserade nxfs (kärntransportfaktorer). Kranar förmedlar interaktionen mellan messenger ribonukleoproteinpartikeln (mRNP) och kärnporkomplexet (NPC).Nxf: er har ingen likhet med prototypiska kärntransportreceptorer av familjen importin – exportin (karyopherin) och saknar den karakteristiska Ran-bindande domänen som finns i alla karyopheriner.
SpecificityEdit
ATPas-aktiviteten hos TAP är starkt beroende av närvaron av det korrekta substratet, och peptidbindning är förutsättning för ATP-hydrolys. Detta förhindrar slöseri med ATP via peptidoberoende hydrolys.
specificiteten hos KRANPROTEINER undersöktes först genom att fånga peptider i ER med användning av glykosylering. TAP binder till 8-till 16-restpeptider med lika affinitet, medan translokation är mest effektiv för peptider som är 8 till 12 rester långa. Effektiviteten minskar för peptider längre än 12 rester. Emellertid translokerades peptider med mer än 40 rester, om än med låg effektivitet. Peptider med låg affinitet för MHC-klass i-molekylen transporteras ut ur ER med ett effektivt ATP-beroende exportprotein. Dessa skisserade mekanismer kan representera en mekanism för att säkerställa att endast peptider med hög affinitet är bundna till MHC-klass I.