a TAP transzporter a peptidterhelő komplexhez (PLC) kapcsolódó ER lumenben található. Ez a komplex, amely a 6 mikroglobulin, a kalretikulin, az ERp57, a TAP, a tapasin és az MHC I. osztályból áll, az MHC molekulák megtartására szolgál, amíg teljesen meg nem töltik őket peptidekkel.
peptid transzportedit
a TAP által közvetített peptid transzport többlépcsős folyamat. A peptidkötő zsebet a TAP-1 és a TAP-2 alkotja. A TAP-vel való társulás ATP-független esemény, ‘gyors bimolekuláris asszociációs lépésben a peptid kötődik a TAP-hoz, amelyet a tap komplex lassú izomerizációja követ’. Javasolt, hogy a szerkezet konformációs változása kiváltja az ATP hidrolízist, és így elindítja a peptid transzportot.
mindkét nukleotidkötő domén (NBD) szükséges a peptid transzlokációhoz, mivel mindegyik NBD nem képes önmagában hidrolizálni az ATP-t. A szállítás pontos mechanizmusa nem ismert; az eredmények azonban azt mutatják, hogy az ATP kötődése a TAP-1-hez a transzport folyamat kezdeti lépése, és hogy a TAP-1-hez kötött ATP ATP kötődést indukál a TAP-2-ben. Azt is kimutatták, hogy a betöltött MHC I. osztály feloldása a TAP szállítási ciklusához kapcsolódik, amelyet a TAP-1 alegységből származó jelek okoznak.
az mRNS transzportja a magbóla
élesztőfehérje Mex67p és a humán NXF1, más néven TAP, a két legjobban jellemezhető nxf (nukleáris transzport faktorok). A csapok közvetítik a messenger ribonukleoprotein részecske (mRNP) és a nukleáris pórus komplex (NPC) kölcsönhatását.Az nxf-ek nem hasonlítanak az importin – exportin (karyopherin) család prototípusos nukleáris transzportreceptoraihoz, és nem rendelkeznek az összes karioferin jellegzetes Ran-kötő doménjével.
Specifityedit
a TAP ATPáz aktivitása nagymértékben függ a megfelelő szubsztrát jelenlététől, és az ATP hidrolízisének előfeltétele a peptidkötés. Ez megakadályozza az ATP pazarlását peptid-független hidrolízis útján.
a TAP fehérjék specifitását először a peptidek ER-ben történő csapdába ejtésével vizsgálták glikozilezés. A TAP azonos affinitással kötődik a 8-16 maradék peptidekhez, míg a transzlokáció a leghatékonyabb a 8-12 maradék hosszú peptideknél. A hatékonyság 12 maradéknál hosszabb peptidek esetén csökken. A több mint 40 maradékú peptideket azonban transzlokálták, bár alacsony hatékonysággal. Az MHC I. osztályú molekulához alacsony affinitású peptideket egy hatékony ATP-függő exportfehérje szállítja ki az ER-ből. Ezek a vázolt mechanizmusok olyan mechanizmust jelenthetnek, amely biztosítja, hogy csak a nagy affinitású peptidek kötődjenek az MHC I. osztályához.