transporter TAP znajduje się w świetle ER związanym z kompleksem ładowania peptydów (PLC). Ten kompleks β2 mikroglobuliny, kalretykuliny, ERp57, TAP, tapasiny i MHC klasy I działa w celu utrzymania cząsteczek MHC, dopóki nie zostaną w pełni załadowane peptydami.
transport Peptydowyedytuj
transport peptydowy za pośrednictwem TAP jest procesem wieloetapowym. Kieszeń wiążąca peptyd jest tworzona przez TAP-1 i TAP-2. Skojarzenie z TAP jest zdarzeniem niezależnym od ATP, „w szybkim etapie wiązania bimolekularnego peptyd wiąże się z Tap, po czym następuje powolna izomeryzacja kompleksu TAP”. Sugeruje się, że zmiana konformacyjna w strukturze wyzwala hydrolizę ATP i w ten sposób inicjuje transport peptydów.
obie domeny wiążące nukleotydy (NBDs) są wymagane do translokacji peptydów, ponieważ każda NBD nie może hydrolizować samego ATP. Dokładny mechanizm transportu nie jest znany; jednak wyniki wskazują, że Wiązanie ATP z TAP-1 jest początkowym etapem procesu transportu, a ATP związany z TAP-1 indukuje Wiązanie ATP w TAP-2. Wykazano również, że odłączenie załadowanego MHC klasy i jest związane z cyklem transportowym TAP spowodowanym sygnałami z podjednostki TAP-1.
Transport mRNA z jąderaedytuj
białko drożdży Mex67p i ludzki nxf1, zwany także TAP, są dwoma najlepiej scharakteryzowanymi czynnikami NXF (Nuclear transport factors). TAPs pośredniczy w interakcji między cząsteczką rybonukleoproteiny Posłańca (mRNP) a atomowym kompleksem porów (NPC).NXF nie wykazują podobieństwa do prototypowych receptorów transportu jądrowego z rodziny importin-exportin (karioferin) i nie mają charakterystycznej domeny wiążącej Ran występującej we wszystkich karioferinach.
aktywność ATPazy TAP jest w dużym stopniu zależna od obecności WŁAŚCIWEGO substratu, a wiązanie peptydowe jest warunkiem hydrolizy ATP. Zapobiega to marnowaniu ATP poprzez hydrolizę niezależną od peptydów.
specyficzność białek TAP była najpierw badana przez wychwytywanie peptydów w ER za pomocą glikozylacji. TAP wiąże się z peptydami 8-do 16-reszt z równym powinowactwem, podczas gdy translokacja jest najbardziej skuteczna dla peptydów o długości 8-12 reszt. Wydajność zmniejsza się dla peptydów dłuższych niż 12 reszt. Jednak peptydy z więcej niż 40 reszt zostały translokowane, choć z niską wydajnością. Peptydy o niskim powinowactwie do cząsteczki MHC klasy I są transportowane z ER przez wydajne białko eksportowe zależne od ATP. Przedstawione mechanizmy mogą stanowić mechanizm zapewniający, że tylko peptydy o wysokim powinowactwie są związane z MHC klasy I.