transportorul TAP se găsește în lumenul ER asociat cu complexul de încărcare a peptidelor (PLC). Acest complex de microglobulină, calreticulină, erp57, tap, tapasin și MHC clasa I acționează pentru a menține moleculele MHC până când acestea au fost complet încărcate cu peptide.
transportul peptidelor
transportul peptidelor mediate de TAP este un proces în mai multe etape. Buzunarul de legare a peptidelor este format din TAP-1 și TAP-2. Asocierea cu TAP este un eveniment independent de ATP,’într-o etapă rapidă de asociere bimoleculară, peptida se leagă de TAP, urmată de o izomerizare lentă a complexului TAP’. Se sugerează că schimbarea conformațională a structurii declanșează hidroliza ATP și astfel inițiază transportul peptidelor.
ambele domenii de legare a nucleotidelor (NBD) sunt necesare pentru translocarea peptidelor, deoarece fiecare NBD nu poate hidroliza ATP singur. Mecanismul exact al transportului nu este cunoscut; cu toate acestea, constatările indică faptul că legarea ATP de TAP-1 este etapa inițială în procesul de transport și că ATP legat de TAP-1 induce legarea ATP în TAP-2. De asemenea, s-a demonstrat că decuplarea MHC clasa I încărcată este legată de ciclul de transport al TAP cauzat de semnalele de la subunitatea TAP-1.
transportul ARNm din nucleusEdit
proteina de drojdie Mex67p și nxf1 uman, numite și TAP, sunt cele două NXF-uri cel mai bine caracterizate (factori de transport nuclear). Robinetele mediază interacțiunea dintre particula ribonucleoproteinei mesager (mRNP) și complexul porilor nucleari (NPC).NXF – urile nu au nicio asemănare cu receptorii prototipici de transport nuclear din familia importin – exportin (karyopherin) și nu au domeniul caracteristic de legare a Ran găsit în toate karyopherinele.
Specificitateedit
activitatea ATPazei TAP depinde în mare măsură de prezența substratului corect, iar legarea peptidelor este o condiție prealabilă pentru hidroliza ATP. Acest lucru previne risipa de ATP prin hidroliză independentă de peptide.
specificitatea proteinelor TAP a fost investigată mai întâi prin captarea peptidelor în ER folosind glicozilarea. TAP se leagă de peptide de 8 până la 16 reziduuri cu afinitate egală, în timp ce translocarea este cea mai eficientă pentru peptidele care au o lungime de 8 până la 12 reziduuri. Eficiența reduce pentru peptide mai mult de 12 reziduuri. Cu toate acestea, Peptidele cu mai mult de 40 de reziduuri au fost translocate, deși cu eficiență scăzută. Peptidele cu afinitate scăzută pentru molecula MHC clasa I sunt transportate în afara ER de către o proteină de export eficientă dependentă de ATP. Aceste mecanisme prezentate pot reprezenta un mecanism pentru a se asigura că numai Peptidele cu afinitate ridicată sunt legate de clasa MHC I.