o transportador da torneira encontra-se no lúmen ER associado ao complexo de carga de peptídeos (PLC). Este complexo de β2 microglobulina, calreticulina, ERp57, TAP, tapasina e MHC classe I atua para manter as moléculas MHC até que tenham sido completamente carregadas com peptídeos.
Peptide transportEdit
TAP-mediated peptide transport is a multi-step process. A bolsa de ligação do péptido é formada por TAP-1 e TAP-2. A associação com o TAP é um evento independente do ATP, “num passo rápido de associação bimolecular, o peptídeo liga-se ao TAP, seguido de uma isomerização lenta do complexo TAP”. Sugere-se que a mudança conformacional na estrutura desencadeia a hidrólise ATP e assim inicia o transporte de peptídeos.
ambos os domínios de ligação dos nucleótidos (NBDs) são necessários para a translocação do péptido, uma vez que cada NBD não pode hidrolisar o ATP isoladamente. Desconhece-se o mecanismo exacto do transporte.; no entanto, os achados indicam que a ligação ATP à TAP-1 é o passo inicial no processo de transporte, e que a ligação ATP à TAP-1 induz a ligação ATP na TAP-2. Foi também demonstrado que o desbloqueamento da classe I do MHC carregada Está ligado ao ciclo de transporte do TAP causado por sinais da subunidade do TAP-1.
transporte de ARNm para fora dos nucleusEdit
proteína de levedura Mex67p e nxf1 humanos, também chamados TAP, são os dois NXFs mais caracterizados (fatores de transporte nuclear). TAPs mediate the interaction of the messenger ribonucleoprotein particle (mRNP) and the nuclear pore complex (NPC).Os NXFs não têm nenhuma semelhança com os receptores prototípicos de transporte nuclear da família importin – exportin (karyoferina) e não possuem o domínio característico de ligação Ran-binding encontrado em todas as karyoferinas.
SpecificityEdit
a actividade ATPase da TAP é altamente dependente da presença do substrato correcto, e a ligação peptídica é pré-requisito para a hidrólise do ATP. Isto impede o desperdício de ATP por hidrólise independente dos peptídeos.
a especificidade das proteínas da TAP foi investigada pela primeira vez prendendo peptídeos nas urgências utilizando glicosilação. A TAP liga-se aos peptídeos de 8 a 16 resíduos com igual afinidade, enquanto a translocação é mais eficiente para os peptídeos com 8 a 12 resíduos de comprimento. A eficiência reduz os peptídeos a mais de 12 resíduos. No entanto, peptídeos com mais de 40 resíduos foram translocados, embora com baixa eficiência. Os peptídeos com baixa afinidade para a molécula MHC classe I são transportados para fora das urgências por uma proteína de exportação dependente do ATP eficiente. Estes mecanismos delineados podem representar um mecanismo para assegurar que apenas os peptídeos de alta afinidade estejam ligados à classe MHC I.