TAPトランスポーターは、ペプチド負荷複合体（PLC）に関連するER内腔に見出される。 Β2ミクログロブリン、カルレチクリン、Erp57、TAP、タパシン、およびMHCクラスIのこの複合体は、ペプチドが完全にロードされるまでMHC分子を保持するように作用
ペプチド輸送
TAPを介したペプチド輸送は、多段階プロセスである。 ペプチド結合ポケットは、ＴＡＰ−１およびＴＡＰ−２によって形成される。 TAPとの会合はATPに依存しないイベントであり、「速い二分子会合ステップでは、ペプチドはTAPに結合し、続いてTAP複合体の遅い異性化が続く」。 構造の立体配座変化はＡＴＰ加水分解を引き起こし，ペプチド輸送を開始することが示唆された。
各NBDはATPのみを加水分解することができないため、ペプチド転座には両方のヌクレオチド結合ドメイン（Nbd）が必要である。 輸送の正確なメカニズムは知られていない; しかし、調査結果は、TAP-1へのATP結合が輸送プロセスの最初のステップであり、TAP-1に結合したATPがTAP-2におけるATP結合を誘導することを示している。 また、ロードされたMHCクラスIのドッキング解除は、TAP-1サブユニットからの信号によって引き起こされるTAPの輸送サイクルにリンクされていること
核からのmRNAの輸送edit
酵母タンパク質Mex67Pとtapとも呼ばれるヒトNXF1は、二つの最も特徴的なNxf（核輸送因子）である。 タップは、メッセンジャーリボヌクレオタンパク質粒子（mRNP）と核孔複合体（NPC）の相互作用を仲介します。NXFsはimportin–exportin(karyopherin)家族の原型的な核輸送の受容器に類似に耐えないし、すべてのkaryopherinsで見つけられる独特のRan結合の範囲を欠いています。
SpecificityEdit
TAPのATPase活性は正しい基質の存在に大きく依存し、ペプチド結合はATP加水分解のための前提条件である。 これはペプチッド非依存的な加水分解によってATPの無駄を防ぐ。
TAPタンパク質の特異性は、まずグリコシル化を用いてER中のペプチドを捕捉することによって調べられた。 TAPは、同じ親和性で8〜16残基のペプチドに結合するが、転座は8〜12残基の長さのペプチドに対して最も効率的である。 効率はペプチッドのために長くより12の残余減ります。 しかし、40以上の残基を有するペプチドは、低効率ではあるが、移動した。 MHCクラスI分子に対する親和性の低いペプチドは、効率的なATP依存性輸出タンパク質によってERから輸送される。 これらの概説されたメカニズムは、高親和性ペプチドのみがMHCクラスIに結合されていることを保証するためのメカニズムを表す