TAP-transportøren finnes i ER-lumen assosiert med peptidlastningskomplekset (PLC). Dette komplekset av β 2 mikroglobulin, kalretikulin, erp57, TAP, tapasin og MHC klasse i virker for å holde FAST I MHC-molekyler til de er fullt lastet med peptider.
Peptid transportEdit
TAP-mediert peptidtransport er en flertrinns prosess. Den peptidbindende lommen dannes AV TAP – 1 OG TAP-2. Forening MED TAP er EN ATP-uavhengig hendelse, ‘i et raskt bimolekylært foreningstrinn binder peptid TIL TAP, etterfulgt av en langsom isomerisering av KRANKOMPLEKSET’. Det foreslås at konformasjonsendringen i strukturen utløser ATP-hydrolyse og så initierer peptidtransport.
begge nukleotidbindende domener (Nbd) er nødvendige for peptidtranslokasjon, da HVER NBD ikke kan hydrolyse ATP alene. Den eksakte transportmekanismen er ikke kjent; funnene indikerer imidlertid AT ATP-binding TIL TAP-1 er det første trinnet i transportprosessen, OG AT ATP bundet TIL TAP-1 induserer ATP-binding I TAP-2. Det har også vist seg at frakobling av LASTET MHC klasse i er knyttet til transportsyklusen TIL TRYKK forårsaket av signaler FRA TAP – 1-underenheten.
Transport av mRNA ut av kjernenrediger
Gjærprotein Mex67p og human NXF1, også KALT TAP, er de to Best karakteriserte nxf-ene (nuclear transport factors). Kraner formidler samspillet mellom messenger ribonucleoprotein partikkel (mRNP) og nuclear pore complex (NPC).NXFs har ingen likhet med prototypiske nukleære transportreceptorer av importin-exportin (karyopherin) familien og mangler det karakteristiske ran-bindende domenet som finnes i alle karyoferiner.
Spesifikitetrediger
ATPASEAKTIVITETEN til TAP er svært avhengig av tilstedeværelsen av riktig substrat, og peptidbinding er en forutsetning for ATP-hydrolyse. Dette forhindrer avfall AV ATP via peptid-uavhengig hydrolyse.
spesifisiteten AV TAP-proteiner ble først undersøkt ved å fange peptider i ER ved hjelp av glykosylering. TAP binder seg til 8-til 16-rest peptider med lik affinitet, mens translokasjon er mest effektiv for peptider som er 8 til 12 rester lange. Effektivitet reduseres for peptider lenger enn 12 rester. Imidlertid ble peptider med mer enn 40 rester translokert, om enn med lav effektivitet. Peptider med lav affinitet for MHC klasse I-molekylet transporteres ut AV ER ved et effektivt ATP-avhengig eksportprotein. Disse skisserte mekanismene kan representere en mekanisme for å sikre at bare høyaffinitetspeptider er bundet TIL MHC klasse i.