TAPTRANSPORTØREN findes i er-lumen forbundet med peptidbelastningskomplekset (PLC). Dette kompleks af kurt2 mikroglobulin, calreticulin, erp57, TAP, tapasin og MHC klasse I virker for at holde fat i MHC-molekyler, indtil de er fuldt lastet med peptider.
Peptidtransportedit
TAP-medieret peptidtransport er en flertrinsproces. Den peptid-bindende lomme er dannet af TAP – 1 og TAP-2. Association med TAP er en ATP-uafhængig begivenhed, ‘i et hurtigt bimolekylært associeringstrin binder peptid til TAP, efterfulgt af en langsom isomerisering af TAP-komplekset’. Det foreslås, at den konformationsændring i struktur udløser ATP-hydrolyse og således initierer peptidtransport.
begge nukleotidbindende domæner (NBD ‘ er) kræves til peptidtranslokation, da hver NBD ikke kan hydrolysere ATP alene. Den nøjagtige transportmekanisme er ikke kendt; resultater indikerer imidlertid, at ATP-binding til TAP-1 er det første trin i transportprocessen, og at ATP bundet til TAP-1 inducerer ATP-binding i TAP-2. Det har også vist sig, at frakobling af den indlæste MHC klasse I er knyttet til TRANSPORTCYKLUSSEN for TAP forårsaget af signaler fra TAP-1-underenheden.
Transport af mRNA ud af kernenredit
Gærprotein Meks67p og humant NKSF1, også kaldet TAP, er de to bedst karakteriserede Nksf ‘ er (nukleare transportfaktorer). Haner formidler interaktionen mellem messenger ribonukleoproteinpartikel (mRNP) og det nukleare porekompleks (NPC).Der er ingen lighed med prototypiske nukleare transportreceptorer fra familien importin – eksportin (karyopherin) og mangler det karakteristiske løb-bindende domæne, der findes i alle karyopheriner.
Specificitetredit
ATPase-aktiviteten af TAP er meget afhængig af tilstedeværelsen af det korrekte substrat, og peptidbinding er forudsætning for ATP-hydrolyse. Dette forhindrer spild af ATP via peptiduafhængig hydrolyse.
specificiteten af TAP-proteiner blev først undersøgt ved at fange peptider i ER under anvendelse af glycosylering. TAP binder til 8-til 16-restpeptider med samme affinitet, mens translokation er mest effektiv for peptider, der er 8 til 12 rester lange. Effektiviteten reduceres for peptider længere end 12 rester. Imidlertid blev peptider med mere end 40 rester translokeret, omend med lav effektivitet. Peptider med lav affinitet for MHC klasse i-molekylet transporteres ud af ER af et effektivt ATP-afhængigt eksportprotein. Disse skitserede mekanismer kan repræsentere en mekanisme til sikring af, at kun peptider med høj affinitet er bundet til MHC klasse I.