tuotannon ja aktiivisuuden säätely
hyytymistekijä VII: n pitoisuus plasmassa muihin K-vitamiinista riippuvaisiin hyytymistekijöihin verrattuna on erittäin alhainen (0, 5 µg ml−1 tai 10 nM). Fvii: n vähäiset vakaan tilan mRNA-tasot maksassa ovat syynä FVII: n alhaiseen keskimääräiseen pitoisuuteen plasmassa. Maksan uskotaan olevan koko lähde plasman FVII koska fvii mRNA ilmentyminen on rajoitettu maksaan. FVII: tä voidaan syntetisoida paikallisesti (ekstrahepaattisesti) rajoitetussa määrässä soluja erityistilanteissa, kuten alveolaarisissa makrofageissa interstitiaalisissa keuhkosairauksissa ja sileälihassoluissa ihmisen ateroskleroottisissa astioissa. Ihmisen FVII-geeni ulottuu 13 kb ja sijaitsee kromosomissa 13, vain 2,8 kb 5′ tekijä X-geeniin. Kuten monien muidenkin hyytymistekijägeenien promoottoreilta, FVII-promoottorilta puuttuu TATA-laatikko, joka esiintyy noin 80%: ssa RNA polymeraasi II eukaryoottisista promoottoreista. Merkittävä transkription aloitussivusto on tunnistettu -51. Ensimmäinen 185 bp 5′ transkription aloituspaikasta riittää maksimaaliseen promoottoritoimintaan. Maksalla rikastettu transkriptiotekijä, hepatosyyttien ydintekijä-4 (HNF-4) ja kaikkialla esiintyvä transkriptiotekijä Sp1, joiden on osoitettu sitoutuvan FVII: n promoottorialueen ensimmäisen 108 bp: n sisällä, ovat kriittisessä roolissa FVII: n promoottoriaktiivisuudessa. ARP1, Orpo ydinhormonireseptori, vuorovaikuttaa kahden fvii 5′: n sivualueen, HNF-4: n sitoutumisalueen (-77–47) ja ydinhormonivastealueen (-237–200) kanssa. ARP1-sitoutuminen tukahduttaa fvii-geenin transkriptionaalisen aktivaation. FVII: n ilmentymistä voidaan moduloida myös promoottorin HNF-4: n ja Sp1: n sitoutumisalueen ulkopuolella tapahtuvilla vuorovaikutuksilla. Dekanukleotidi insertin polymorfismin at-323 on osoitettu vähentävän FVII-geenin ilmentymistä. Dekanukleotidi-insertin polymorfismi korreloi sekä pienemmän fvii-antigeenin että koagulanttiaktiivisuuden kanssa. Toisin kuin dekanukleotidi-insertio, emässubstituutio at-402 (G→A) liittyy fvii-ekspression lisääntymiseen.
kun FVII erittyy maksasta verenkiertoon, sen toimintaa säätelevät monet eri mekanismit; muun muassa FVII: n aktivoituminen Arg 152: n ja Ile 153: n välisen peptidisidoksen pilkkoutumisen kautta ja kofaktori TF: n allosteeriset vaikutukset, substraatit ja inhibiittorit ovat hallitsevassa asemassa. Tsymogeeni FVII: n aktivoituminen fviia-entsyymiksi riippuu suurelta osin TF: stä. Aktivoituessaan FVII-rakenne käy läpi konformaatiomuutoksia, jotka muodostavat substraattia sitovan halkeaman. Konformaatiomuutos FVIIa: ssa on kuitenkin epätäydellinen, kunnes se sitoutuu TF: ään. Näin ollen fviia yksin on olemassa vain osittain aktiivisessa muodossa, ja se ajetaan aktiiviseen entsyymiin TF: n vaikutuksesta.
hyytymistekijöistä FVII: n puoliintumisaika on lyhin-noin 2 – 3 h. toisin kuin muilla aktivoiduilla hyytymisproteiineilla, jotka poistuvat verenkierrosta nopeasti (sekunneista muutamaan minuuttiin), FVIIa: lla on pitkä verenkierron puoliintumisaika (t1/2 = ∼2 h), suunnilleen sama kuin tsymogeenillä. Rotilla tehdyt farmakokineettiset tutkimukset viittasivat siihen, että pääosa FVIIa: n puhdistumasta johtui maksasta. Tällä hetkellä fvii: n tai FVIIa: n poistumisesta maksassa vastaavat reseptorit ja proteiinit eivät ole tiedossa.