regulação da produção e actividade
concentração de Factor VII no plasma, em comparação com outros factores de coagulação dependentes da vitamina K, é extremamente baixa (0, 5 µg ml-1 ou 10 nM). Níveis limitados de mRNA no fígado de FVII em estado estacionário são responsáveis pela baixa concentração plasmática média de FVII. Acredita-se que o fígado seja a fonte completa de FVII plasmático, uma vez que a expressão mRNA FVII está restrita ao fígado. A FVII pode ser sintetizada localmente (extra-hepática) num número limitado de células em circunstâncias especiais, tais como macrófagos alveolares em doenças pulmonares intersticiais e células musculares suaves em vasos ateroscleróticos humanos. O gene FVII humano abrange 13 kb e está localizado no cromossomo 13, apenas 2,8 kb 5′ para o gene fator X. Tal como em promotores de muitos outros genes do factor de coagulação, o promotor FVII carece de uma caixa TATA, uma sequência presente em cerca de 80% dos promotores eucarióticos da RNA polimerase II. Um grande local de início de transcrição é identificado em -51. Os primeiros 185 bp 5′ do local de início da transcrição são suficientes para conferir a máxima actividade de promotor. Um factor de transcrição enriquecido com fígado, um factor nuclear de hepatócitos-4 (HNF-4) e um factor de transcrição ubíquo, Sp1, que se mostram ligados dentro dos primeiros 108 bp da região promotora do FVII, desempenham um papel crítico na actividade promotora do FVII. ARP1, um receptor de hormônio Nuclear órfão, interage com duas regiões da região flanqueada FVII 5, a região de ligação HNF-4 (-77 a -47), e a região de resposta hormonal nuclear (-237 a -200). A ligação ARP1 reprime a activação transcritional do gene FVII. A expressão de FVII pode também ser modulada por interacções realizadas fora da região de ligação HNF-4 e Sp1 do promotor. Um polimorfismo de inserção de decanucleótidos em -323 é mostrado para reduzir a expressão do gene FVII. O polimorfismo de inserção de decanucleótidos correlaciona-se com um antigénio FVII mais baixo e com uma actividade coagulante. Em contraste com a inserção de decanucleótido, uma substituição de base at-402 (G→A) está associada com o aumento da expressão FVII.
uma Vez FVII é secretado a partir do fígado para o sangue circulante, a sua atividade é regulamentada por uma variedade de mecanismos, entre eles a ativação de FVII por clivagem do peptídeo de ligação entre Arg 152 e Ile 153, e alostéricos influências exercidas por cofactor TF, substratos e inibidores de jogar predominante funções. A activação do zymogen FVII para a enzima FVIIa é largamente dependente da TFT. Após a ativação, a estrutura FVII sofre mudanças conformacionais que formam a fenda de ligação ao substrato. No entanto, a mudança conformacional na FVIIa é incompleta até que se liga à TF. Assim, só o FVIIa existe numa forma parcialmente activa e é conduzido à enzima activa sob a influência do TF.
Entre os fatores de coagulação, FVII tem a menor meia-vida de aproximadamente 2 a 3 h. Em contraste com outros ativado coagulação de proteínas, que são limpos rapidamente da circulação (dentro de segundos a alguns minutos), FVIIa exibe uma longa circulatório meia-vida (t1/2 = ∼2 h), aproximadamente o mesmo que o zymogen. Estudos farmacocinéticos em ratos sugeriram que o fígado foi responsável por uma grande proporção da depuração da FVIIa. Actualmente, os receptores e proteínas responsáveis pela depuração do FVII ou FVIIa no fígado são desconhecidos.