生産および活性の調節
血漿中の第VII因子濃度は、他のビタミンK依存性凝固因子と比較して非常に低い(0.5μ g ml-1または10nM)。 肝臓中の限られた定常状態のＦＶＩＩ ｍＲＮＡレベルは、ＦＶＩＩの低い平均血漿濃度の原因である。 ＦｖｉｉのｍＲＮＡ発現は肝臓に限定されるので、肝臓は血漿ＦＶＩＩの全供給源であると考えられる。 FVIIは、間質性肺疾患における肺胞マクロファージおよびヒトアテローム性動脈硬化性血管における平滑筋細胞のような特別な状況下で、限られた数の細胞で局所的に（肝外に）合成される可能性がある。 ヒトFVII遺伝子は13kbにまたがり、第13染色体に位置し、第X因子遺伝子のわずか2.8kbの5’に位置する。 他の多くの凝固因子遺伝子のプロモーターと同様に、ＦＶＩＩプロモーターは、ＲＮＡポリメラーゼＩＩの真核生物プロモーターの約８ ０％に存在する配列であるＴＡＴＡボックスを欠く。 主要な転写開始部位は-51で同定される。 転写開始部位の最初の185bp5’は、最大プロモーター活性を付与するのに十分である。 肝臓濃縮転写因子、肝細胞核因子-4（HNF-4）、およびfviiのプロモーター領域の最初の108bp内で結合することが示されているユビキタス転写因子、Sp1は、FVIIプロモーター活 Arp1、孤児の核ホルモン受容体は、FVII5’隣接領域、HNF-4結合領域（-77–47）、および核ホルモン応答領域（-237–200）の二つの領域と相互作用する。 ARP1結合は、FVII遺伝子の転写活性化を抑制する。 ＦＶＩＩの発現はまた、プロモーターのＨＮＦ−４およびＳｐ１結合領域の外側で起こる相互作用によって調節され得る。 -323でのデカヌクレオチド挿入多型は、FVII遺伝子発現を減少させることが示されている。 デカヌクレオチドインサート多型は，より低いＦＶＩＩ抗原と凝固活性の両方と相関した。 デカヌクレオチド挿入とは対照的に、-402（G→A）での塩基置換は、増加したFVII発現に関連付けられています。
fviiが肝臓から循環血液に分泌されると、その活性は様々なメカニズムによって調節され、中でもArg152とIle153の間のペプチド結合の切断によるFVIIの活性化、補因子TF、基質、および阻害剤によって発揮されるアロステリックな影響が主な役割を果たす。 酵素FVIIaへのzymogen FVIIの活性化は、主にTF依存性である。 活性化すると、FVII構造は、基質結合裂を形成する立体配座変化を受ける。 しかしながら、ＦＶＩＩＡの立体配座変化は、それがＴＦに結合するまでは不完全である。 従って、Ｆｖｉｉａ単独は、部分的に活性な形態でのみ存在し、ＴＦの影響下で活性な酵素に駆動される。
凝固因子の中で、FVIIは最も短い半減期を有する-約2–3h.循環から急速に除去される他の活性化された凝固タンパク質とは対照的に（数秒から数分以内）、FVIIaはジモジェンとほぼ同じ長い循環半減期（t1/2=≤2h）を示す。 ラットにおける薬物動態学的研究は，肝臓がＦｖｉｉａクリアランスの主要な割合に関与していることを示唆した。 現在、肝臓におけるFVIIまたはFVIIaのクリアランスの原因となる受容体およびタンパク質は不明である。