regulering af produktion og aktivitet
faktor VII koncentration i plasma, sammenlignet med andre vitamin K-afhængige koagulationsfaktorer, er ekstremt lav (0,5 liter ml−1 eller 10 nM). Begrænsede steady-state fvii mRNA-niveauer i leveren er ansvarlige for den lave gennemsnitlige plasmakoncentration af fvii. Leveren menes at være hele kilden til plasma FVII, da fvii mRNA-ekspression er begrænset til leveren. FVII kan syntetiseres lokalt (ekstrahepatisk) i et begrænset antal celler under særlige omstændigheder, såsom alveolære makrofager i interstitielle lungesygdomme og glatte muskelceller i humane aterosklerotiske kar. Det humane fvii-gen spænder over 13 kb og er placeret i kromosom 13, kun 2,8 kb 5′ til faktorgenet. Som i promotorer af mange andre koagulationsfaktorgener mangler fvii-promotoren en TATA-boks, en sekvens til stede i omkring 80% af RNA-polymerase II eukaryote promotorer. Et større transkriptionsstartsted identificeres ved -51. De første 185 bp 5′ på transkriptionsstartstedet er tilstrækkelige til at give maksimal promotoraktivitet. En leverberiget transkriptionsfaktor, hepatocyt nuklear Faktor – 4 (HNF-4) og en allestedsnærværende transkriptionsfaktor, Sp1, som er vist at binde inden for de første 108 bp i promotorregionen i FVII, spiller en kritisk rolle i fvii-promotoraktivitet. ARP1, en forældreløs nuklear hormonreceptor, interagerer med to regioner i fvii 5′ flankerende region, HNF-4-bindingsregionen (-77 til -47) og det nukleare hormonresponsområde (-237 til -200). Arp1-binding undertrykker den transkriptionelle aktivering af fvii-genet. Ekspression af FVII kan også moduleres ved interaktioner, der finder sted uden for promotorens HNF-4 og Sp1-bindingsområde. En dekanukleotidindsatspolymorfisme ved -323 er vist at reducere fvii-genekspression. Dekanukleotidindsatspolymorfismen korrelerer med både et lavere fvii-antigen og koagulantaktivitet. I modsætning til indsættelsen af decanucleotid er en basesubstitution ved -402 (g-kur A) forbundet med den øgede fvii-ekspression.
når FVII udskilles fra leveren til cirkulerende blod, reguleres dets aktivitet af en række mekanismer; blandt dem aktivering af FVII ved spaltning af peptidbindingen mellem Arg 152 og ile 153, og allosteriske påvirkninger udøvet af cofaktor TF, substrater og hæmmere spiller dominerende roller. Aktivering af fvii til FVIIa er stort set TF-afhængig. Efter aktivering gennemgår fvii-strukturen konformationsændringer, der danner den substratbindende kløft. Imidlertid er konformationsændringen i FVIIa ufuldstændig, indtil den binder til TF. FVIIa alene eksisterer således kun i en delvist aktiv form og drives til det aktive FF under påvirkning af TF.
blandt koagulationsfaktorerne har FVII den korteste halveringstid-ca. 2-3 timer.i modsætning til andre aktiverede koagulationsproteiner, der hurtigt fjernes fra cirkulationen (inden for få sekunder til et par minutter), udviser FVIIa en lang cirkulationshalveringstid (t1/2 = kr2 h), omtrent det samme som tsymogen. Farmakokinetiske studier på rotter antydede, at leveren var ansvarlig for en stor del af fviia-clearance. På nuværende tidspunkt er receptorer og proteiner, der er ansvarlige for clearance af FVII eller FVIIa i leveren, ukendte.